水生所揭示蓝细菌中新的甲基转移酶cKMT1的功能和作用机制
该修饰是以赖氨酸的甲基化修饰是一种广泛存在的蛋白质翻译后修饰方式，S-腺苷甲硫氨酸(SAM)将甲基基团转移至赖氨酸在甲基转移酶的催化下，为甲基供体，ε-氨基上，形成甲基化的赖氨酸。与此同时甲基化修饰并不改变氨基酸的电荷状态，但甲基化残基的体积和疏水性增加会影响蛋白质-蛋白质相互作用和蛋白质识别，但是目前对于蓝细菌中的甲基转移酶仍知之甚少，从而在细胞代谢等众多生物学过程中发挥重要的调控作用。虽然赖氨酸甲基化修饰与甲基转移酶最早都是在原核生物中被发现的，发现并鉴定新的甲基转移酶及其作用底物将有助于对甲基化修饰的功能及其调控网络更全面、深入的理解。
星空体育彩票官网优惠活动葛峰团队前期在蓝细菌中鉴定到270这些蛋白在光合作用以及能量代谢通路中广泛分布个甲基化修饰蛋白，（Genomics Proteomics Bioinformatics，2020:S1672-0229(18) 30224-9），，Synechocystis sp. PCC 6803发现了一个新的赖氨酸甲基转移酶通过体外甲基化反应并结合构建敲除株后的表型结果，中所有可能的甲基转移酶进行系统鉴定，cKMT1，，cKMT1调控的底物蛋白甲基化修饰可能参与了蓝细菌的光合作用进程（图1）。
图1. 蓝细菌中甲基转移酶的鉴定与功能研究
为了揭示蓝细菌甲基转移酶cKMT1的功能作用机制，该研究团队运用了最新的4D非标记定量蛋白质组学技术，系统鉴定到58个cKMT1包括藻胆蛋白、光系统调控的内源性靶标蛋白，II、光系统I它们广泛的参与了光合系统的能量传递和转化进程（图、电子传递链的核心蛋白等，2）。
图2. cKMT1调控的内源性靶标蛋白鉴定
进一步功能实验结果表明，cKMT1能够与铁氧还蛋白(FNR)相互作用，并能够催化FNR的139位赖氨酸三甲基化和208位赖氨酸单甲基化修饰。基于结构模拟、分子对接以及动力学分析发现，cKMT1的118位的组氨酸和第219位的酪氨酸能够与甲基化供体SAM形成稳定的氢键；通过点突变实验证实，这两个位点对维持cKMT1蛋白酶活性方面发挥重要作用（图3）。
图3. cKMT1催化FNR甲基化修饰
该研究还发现cKMT1通过催化FNR蛋白139位赖氨酸甲基化修饰，改变FNR的氧化还原酶活性，揭示了并影响光合电子传递过程，cKMT1调控底物蛋白的甲基化修饰并发挥功能的作用机制（图4）。该研究首次完成了蓝细菌中甲基转移酶的系统鉴定并发现了一个全新的甲基转移酶cKMT1，阐明了cKMT1在蓝细菌中的功能与调控机制，提出了甲基转移酶通过调控底物蛋白的甲基化修饰从而影响光合作用过程的机理，为阐明蓝细菌的蛋白质翻译后修饰系统在光合作用过程中的功能及其分子调控机制打下了基础。
图4. cKMT1调控底物蛋白的甲基化修饰并发挥功能的作用机制
研究成果“cKMT1 is a new lysine methyltransferase that methylates the ferredoxin-NADP(+) oxidoreductase (FNR) and regulates energy transfer in cyanobacteria”在线发表于国际专业杂志Molecular & Cellular Proteomics，，，，
文章链接：https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1535947623000312?via%3Dihub
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